Курсовая работа: Специфичность фермента амилазы
Липаза ускоряет гидролиз
внешних, то есть, сложноэфирных связей в молекулах триглицеридов (жиров):
Фосфатазы катализируют
гидролиз фосфорных эфиров. Особенно широко распространены фосфатазы,
действующие на сложные эфиры фосфорной кислоты и углеводов, например
глюкозо-1-фосфатаза:
Гликозидазы. Эти ферменты
ускоряют реакцию гидролиза гликозидов.
Пептид-гидролазы. Ферменты этого
подкласса ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах, при
определенных условиях также синтез пептидных связей. Химизм процесса гидролиза
белков и пептидов при участии пептид-гидролаз можно выразить следующей схемой:
Амидазы ускоряют гидролиз
амидов кислот. Из них важную роль в биохимических процессах в организме играют
уреаза, аспарагиназа и глутаминаза.
Аспарагиназа и глутаминаза укоряют
гидролиз амидов дикарбоновых кислот – аспарагиновой и глутаминовой,
например:
К гидролазам, кроме амидаз, относится
аргиназа. При ее посредстве аминокислота аргинин гидролизуется на орнитин и
мочевину:
Лиазы.
К классу лиаз относят ферменты,
ускоряющие негидролитические реакции распада органических соединений по связям
С–С; С–N; C–O и т.д. При этом замыкаются двойные
связи и выделяются такие простейшие продукты, как СО2, Н2О, NH3 и т.п.
Одну из важнейших групп ферментов
этого класса являются углерод-углерод-лиазы (С–С-лиазы). Среди них особое значение
имеют карбокси-лиазы (декарбоксилазы) и альдегид-лиазы.
В природе широко распространены
декарбоксилазы кетокислот и аминокислот, катализирующие реакции по следующим
схемам:
характерным представителем
альдегид-лиаз является альдолаза, катализирующая обратимую реакцию расщепления
фруктозо-1,6-дифосфата до фосфотриоз:
Другую важную группу лиаз составляют углерод-кислород-лиазы (гидролиазы),
ускоряющие реакции гидратирования и дегидратирования органических соединений. В
качестве представителя гидро-лиаз приведем фумарат-гидратазу:
Примером углерод-азот-лиаз
может служить аспартат-аммиак-лиаза, ускоряющая реакцию прямого
дезаминирования аспарагиновой кислоты:
Некоторые лиазы ускоряют реакции не
только распада, но и синтеза. Например, из дрожжей выделена
L-серин-гидро-лиаза, отщепляющая от серина воду и присоединяющая сероводород, в
результате чего синтезируется аминокислота – цистеин.
Подобные ферменты называют синтазами.
Изомеразы.
Ферменты, относящиеся к этому
немногочисленному (около 90 индивидуальных ферментов) классу, ускоряют
геометрические или структурные изменения в пределах одной молекулы. Эти
изменения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и
ацильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок,
в перемещении двойных связей и т.п. Важнейшими изомеразами являются
триозофасфтизомераза, фосфоглицерат-фосфомутаза, альдозомутаротаза и
изопентенилдифосфатизомераза.
Триозофасфтизомераза ускоряет перенос
атомов Н в процессе превращения 3-фосфоглицеринового алдегида в
фосфодиоксиацетон и обратно:
Фосфоглицерат-фосфомутаза
обеспечивает достаточную скорость превращения 2-фосфоглицериновой кислоты в
3-фосфоглицериновую кислоту и обратно:
Мутароза является представителем
стереоизомераз, она ускоряет реакцию превращения D-глюкопиранозы в
D-глюкопиранозу:
Изопентенилпирофосфат-изомераза
катализирует реакцию перестройки изопентилпирофосфата в диметилаллилпирофосфат,
что связано с перемещением двойной связи из 3-го во 2-е положение:
Изопентенилпирофосфат-изомераза
содержит содержит свободные сульфгидридные группы, верятно, в виде радикала цис в белковой молекуле,
и именно благодаря им обеспечивается указанная выше реакция, имеющая огромное
значение для синтеза полизиопреноидов и стеролов.
Лигазы (синтетазы).
К лигазам относятся ферменты,
катализирующие соединение друг с другом молекул, сопряженное с гидролизом
пирофосфатной связи в молекуле АТФ или иного нуклеозидтрифосфата.
В качестве примера действия лигазы
можно привести синтез пантотеновой кислоты из
1.2 АМИЛАЗЫ. СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ
Амилазы (от лат. amylum - крахмал), ферменты класса гидролаз,
катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и др. родственных олиго- и полисахаридов,
гл. обр. по 1,4глюкозидной связи
(см., напр., схему в ст. О-Гликозидгидролазы). При приготовлении дрожжевого
теста дрожжи разлагают крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые
потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате спирт, углекислый
газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический
вкус и «поднимают» тесто. Однако, это длительный процесс, поэтому в современных
технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной
добавки, ускоряющий процесс брожения. Бактериальная амилаза используется в
стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.
А.
(мол. м. 50 тыс.) участвует в гидролизе сахаров, содержащих подряд три или
более остатков глюкозы. Расщепление связей может происходить между любыми
остатками глюкозы, причем остатки моносахаридов в месте разрыва имеют
конфигурациюаномеров.А. превращает
амилозу крахмала в глюкозу и мальтозу. Находящийся в крахмале амилопектин,
содержащий в молекуле 1,6 связи, полностью
не гидролизуется - остается разветвленный полисахарид, т. наз. "остаточный
декстрин".А. обладает
слабокислыми св-вами. Ионы Са2+ и Cl- активируют ее.
Присутствует во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. По
каталитич. активности ферменты из разных источников значительно отличаются друг
от друга.А. слюны, поджелудочной железы и слизистой кишечника участвуют
в переваривании пищи,А. печени
расщепляет гликоген.
А. (мол. м. 50-200 тыс.) последовательно отщепляет остаткимальтозы от невосстанавливающего конца цепи полисахаридов. Под
действиемА. из амилозы образуется мальтоза, а из амилопектина также
"остаточный декстрин". СодержитсяА. в солоде.
А. (экзо-1,4глюкозидаза; мол.
м. 50-100 тыс.) последовательно отщепляет концевые остаткиD-глюкозы
от невосстанавливающих концов цепей полисахаридов с образованиемD-глюкозы.
Способна также расщеплять 1,6 связь, если
следующие за ней моносахариды соединены в положениях 1 и 4. Содержится в
плесневых грибах. Определение активности А. используют в диагностич. целях, в
частности для идентификации гликогеноза. А. (в т. ч. иммобилизованные)
применяют в пром-сти:А.-для
"осахаривания" крахмала,А.-для произ-ва глюкозы.
Функции. Амилаза - гидролитический фермент -
разлагает крахмал и гликоген до мальтозы. Амилаза образуется преимущественно в
слюнных железах и поджелудочной железе, поступает затем соответственно в
полость рта или просвет двенадцатиперстной кишки и участвует в переваривании
углеводов пищи. В сыворотке крови выделяют соответственно панкреатический и
слюнной изоферменты амилазы. Значительно более низкой амилазной активностью
обладают также такие органы как яичники, фаллопиевы трубы, тонкий и толстый
кишечник и печень. Фермент выводится почками. Следовательно, увеличение
сывороточной активности амилазы приводит к повышению активности амилазы в моче.
Амилаза может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и
другими белками плазмы, поэтому не проходит через почечные клубочки, поэтому
содержание ее в сыворотке возрастает, в моче наблюдается нормальная активность
амилазы.
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5 |