Курсовая работа: Специфичность фермента амилазы
Курсовая работа: Специфичность фермента амилазы
Калининградский Государственный Технический
университет
Курсовая работа
По дисциплине: Биохимия
По теме: Специфичность амилазы
2010г.
СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
1.1 КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
1.2. АМИЛАЗЫ СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ
1.3 СПЕЦИФИЧНОСТЬ АМИЛАЗЫ
1.4. ВЛИЯНИЕ ИНГИБИТОРОВ И
АКТИВАТОРОВ НА АКТИВНОСТЬ АМИЛАЗЫ
2. ЭКСПЕРЕМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
3. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
4. СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
ВВЕДЕНИЕ Одним из фундаментальных понятий, как биологии, так и химии является понятие «фермент». Изучение ферментов имеет большое значение для любой области химической, пищевой и фармацевтической промышленности, занятых производством биологически активных веществ для медицины и народного хозяйства. Поэтому одним из ключевых понятий общей биохимии является понятие «фермент».
Актуальность работы: амилазы широко используются в пищевой промышленности.
Так амилазы используются в хлебопечении и технологиях
брожения. Также амилаза играет значительную роль в расщеплении крахмала в
организме человека. Поэтому понимание действия амилазы важно для оптимизации
промышленного производства и изучения обмена веществ в организме человека.
Цель: данной работы рассмотреть
специфичность действия амилазы.
В рамках достижения поставленной цели необходимо рассмотреть следующие задачи: 1. Изучить классификацию ферментов. 2. Разобрать строение и функции фермента амилаза. 3. Изучить специфические действия фермента амилаза. 4.Рассмотреть влияние ингибиторов и активаторов на активность амилазы.
1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
1.1 КЛАССИФИКАЦИЯ
ФЕРМЕНТОВ
Современная классификация ферментов разработана в 1961 г. Комиссией по ферментам Международного биохимического союза. В основу классификации положен
тип катализируемой реакции, которая является специфичным для каждого фермента.
Согласно этой классификации все ферменты делят на 6
главных классов:
1.
Оксидоредуктазы – катализируют
окислительно-восстановительные реакции;
2.
Трансферазы – катализируют реакции
межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов;
3.
Гидролазы – катализируют реакции
расщепления при участии воды;
4.
Лиазы – катализируют реакции
внутримолекулярного негидролитического расщепления, с образованием двойной
связи или присоединения по двойной связи;
5.
Изомеразы – катализируют реакции
изомеризации;
6.
Лигазы (синтетазы) – катализируют
реакции синтеза с затратой энергии.
Оксидоредуктазы.
К классу оксидоредуктаз относят
ферменты, катализирующие реакции окисления-восстановления. Общая схема может
быть представлена следующим образом:
Окисление протекает как процесс отнятия атомов Н (электроном от
субстрата, а восстановление – как присоединение атомов Н
(электронов) к акцептору. Если обозначить рецептор буквой А, а субстрат В, то
уравнение реакции окисления–восстановления при участии
оксидоредуктаз примет такой вид:
В природных объектах обнаружено около
500 индивидуальных оксидоредуктаз. Наиболее распространены оксидоредуктазы,
содержащие в качестве активной группы никотинамидадениндинуклеотид, или НАДН+. Их принято
называть дегидрогеназами.
Число известных процессов окисления
спиртовых групп до карбонильных с помощью никотинамидных коферментов превышает
две сотни. Например, важный промежуточный этап окисления глюкозы – это окисление
глицеральдегид-3-фосфата, который протекает по реакции и приводит к образованию
смешанного ангидрида 3-фосфоглицериновой кислоты и ортофосфорной кислоты –
1,3-дифосфоглицерата.
Такой характер окисления имеет важное
биоэнергетическое значение, поскольку остаток фосфорной кислоты, образующий
ангидридную связь, может быть перенесен от 1,3-дифосфоглицерата на АДФ с
образованием АТФ. Фермент, катализирующий эту реакцию, называют
глицеральдегид-3- фосфатдегидрогеназой.
Особого рассмотрения заслуживает
подподкласс оксидоредуктаз, к которым относится небольшое число исключительно
важных ферментов, катализирующих окислительное декарбоксилирование кетокислот
остатком липоамида, связанного амидной связью с через аминогруппу остатка
лизина с апоферментом трансацетилазой:
Кофактором этих ферментов является тиаминпирофосфат:
Схема превращений, происходящих в
активном центре фермента участием реакционноспособного карбаниона
тиаминпирофосфата можно представить в виде
Образовавшийся дигидролипоамид
окисляется с помощью НАД+ третьим ферментом, участвующим в
окислительном декарбокиировании, – дигидролипоамид дегидрогеназой,
катализирующей реакцию
Ферменты, катализирующие превращения
с участием молекулярного кислорода, разделаются на три основные группы:
оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относятся ферменты,
катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается
до Н2О2 или до двух молекул воды. Примером
подоюных ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза,
катализирующая окисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции:
Цитохром с Fe (II) + 4H+ + O2 > 4 Цитохром с Fe (III) + 2H2O
К моноксигеназам относят ферменты,
катализирующие окисление органических соединений, приводящее к включению одного
из атомов кислорода молекулы О2 в молекулы этих соединений, и
восстановление второго атома кислорода до воды. Суммарное уравнение реакции
можно записать в виде
К монооксигеназам относится важная
группа ферментов, известных под общим названием цитохромы Р450.
Диоксигеназы катализируют
превращения, в ходе которых оба атома молекулы кислорода О2 включаются в
состав окисляемого субстрата. Например, деструкция триптофана начинается с
реакции образования формилкенуренина, в состав которого входят оба атома
кислорода молекулы О2. Фермент, катализирующий эту
реакцию, является гемопротеидом и называется триптофан 2,3-диоксигеназой.
Фермент, катализирующий
диспропорционирование свободного радикала НO2, образующегося в некоторых реакциях
с участием О2 и являющегося очень сильным окислителем, называют супероксидисмутазой. Он катализирует
реакцию
HO2 + HO2 > H2O2 +O2
Фермент является металлопротеидом и в
зависимости от источника содержит Cu2+, Zn2+, Mn2+, или Fe2+.
Трансферазы.
В этот класс входят ферменты,
ускоряющие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков от
одного соединения к другому. В зависимости от характера переносимых группировок
различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы,
ацилтрансферазы, трансферазы, переносящие одноуглеродные остатки
(метилтрансферазы, формилтрансферазы), и др.
Фосфотрансферазы. Сюда относят
ферменты, ускоряющие реакцию переноса остатков фосфорной кислоты. К
фосфотрансферазам относится, например, гексокиназа – фермент,
ускоряющий перенос остатков фосфорной кислоты от молекулы АТФ к глюкозе (с этой
реакции обычно начинается преобразование глюкозы):
Аминотрансферазы. Эти ферменты
ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами и очень важны для
обеспечения биосинтеза аминокислот. Они имеют следующее строение:
Пиридоксальфермент катализирует
реакцию переаминирования. В результате серии реакций, включающих в себя
непременное образование фермент-субстратных комплексов, аспаргиновая кислота
переходит в щавелево-уксусную кислоту, а кетоглутаровая – в глутаминовую.
Это выражается следующим суммарным уравнением:
Гликозилтрансферазы.
Эти ферменты ускоряют реакции
переноса гликозильных остатков из молекул фосфорных эфиров или иных соединений
к молекулам моносахаридов, полисахаридов или иных веществ, обеспечивая главным
образом, реакции синтеза и распада олиго- и полисахаридов в животном и
растительном мире. Ниже приведено уравнение реакции распада сахарозы при
участии сахароза-6-глюкозилтрансферазы, или сахарозофосфорилазы:
Гидролазы.
К классу гидролаз относят ферменты,
ускоряющие реакции расщепления (иногда синтеза) органических соединений при
участии воды. Они делятся на следующие подклассы:
Эстеразы катализируют
реакции гидролиза сложных эфиров, спиртов с органическими и неорганическими
кислотами. Важнейшими подподклассами эстераз являются гидролазы эфиров
карбоновых кислот и фосфатазы. Представитель первого подподкласса – это липаза.
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5 |