Курсовая работа: Характеристика белков
Курсовая работа: Характеристика белков
Содержание
Введение
1 Общая
характеристика белков
2 Классификация
белков
3 Строение белков
4 Синтез белков
5 Приготовление пищи
Тесты
Заключение
Список литературы
Введение
Белки являются главным
носителем жизни. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, — пишет Ф. Энгельс, — мы
находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы
встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения,
мы без исключения встречаем и явления жизни...». «Жизнь есть способ существования
белковых тел...»
В организмах животных и
растений белки выполняют самые различные функции. Они составляют основу
опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа), играют
решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белковыми телами
являются многие гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.
Вследствие исключительной
нестойкости белки не имеют определенной температуры плавления и не
перегоняются. Это затрудняет их выделение и идентификацию.
Как и аминокислоты, белки
обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рН,) для
белков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: желатина 4,2;
казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиа-дин пшеницы 9,8; клупеин
12,5.
Цель работы –
Задачи работы –
1 Общая характеристика белков
Белки, или протеины, —
сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды),
построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями.
В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном
гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.
Молекулярная масса белков
весьма велика: так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61
500, у-глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки б 600 000.
Большинство белков в
твердом состоянии сохраняет природную, форму (шерсть, шелк) или существует в
виде порошка. Только некоторые белки удается выделить в кристаллическом
состоянии.
Многие белки растворимы в
воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются
в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков
имеют коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белки
легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом,
ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д.
Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и
разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в
нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация
многих белков может быть вызвана и нагреванием.
Различия в
кислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять методом
электрофореза.
Все белки оптически
деятельны. Большинство из них обладает левым вращением.
Существует ряд цветных
реакций на белки.
1. Ксантопротеиновая. С
азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии
аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического
кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.
2. Биуретовая. С солями
меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все
вещества, содержащие пептидные связи — МН — СО — (биурет).
3. Реакция Миллона. С
раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта
реакция связана с наличием фенольной группировки.
4. Сульфгидрильная. При
нагревании белков с раствором плюм-бита натрия выпадает черный осадок сульфида
свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (ЗН)[1].
2
Классификация белков
Белки разделяются на
протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и
протеиды (сложные белки). Последние дают при гидролизе аминокислоты и
какие-либо другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу,
гетероциклические соединения и т. д.
Протеины разделяются на
группы в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки.
Альбумины. Растворимы в
воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей.
Имеют сравнительно небольшую молекулярную кассу. При гидролизе дают мало
гликоколя, Входят в состав белка яйца, крови, молока.
Глобулины. Нерастворимы в
воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются
концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Входят в
состав мышечных волокон, яйца, молока, крови, растительных семян (конопля,
горох).
Проламины. Нерастворимы в
воде. Растворяются в 60—80 %-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в
состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).
Протамины. Сильные
основания. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав и низкую
молекулярную массу, Входят в состав спермы и икры рыб.
Гистоны, Менее сильные
основания, Входят в состав многих и сложных белков.
Склеропротеины.
Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей. Устойчивы к гидролизу.
К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма:
коллаген'костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, еолос, рога, ногтей,
фиброин шелка, Характеризуются высоким содержанием серы.
Протеиды разделяются на
группы в зависимости от состава небелковой части.
Нуклеопротеиды.
Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые
кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода,
фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах и
нерастворимы в кислотах, Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.
Фосфопротеиды.
Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты.
Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относится казеин
молока,
Гликопротеиды.
Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в
разбавленных щелочах. Нейтральны, Не свертываются при нагревании. Входят в
состав слизей.
Хромопротеиды.
Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество[2].
3 Строение белков
Гидролиз белков проводят
нагреванием с разбавленными кислотами или щелочами при обычном или повышенном
давлении. В результате получаются смеси а-аминокислот. Некоторые аминокислоты
при этом претерпевают изменения.
Мощными гидролитическими
агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы): пепсин
(фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты
кишечника). Действие ферментов специфично: каждый расщепляет пептидную связь,
образованную только одной определенной аминокислотой.
В настоящее время
предложен ряд методов, которые позволяют расшифровать аминокислотный состав
белка при наличии очень небольших его количеств. Среди этих методов наибольшее
значение имеют хроматография, изотопное разбавление.
В состав белков входит
около 25 различных аминокислот. При гидролизе каждого данного белка могут
образоваться все эти аминокислоты или только некоторые из них в разных
пропорциях для каждого белка. Из 20 различных аминокислот можно построить 2,3-
1018 изомеров белковой молекулы, что подчеркивает сложность определения
структуры и осуществления синтеза белков.
Растворимые белки
монодисперсны, так как имеют строго определенный аминокислотный состав и
чередование отдельных остатков аминокислот.
Остатки аминокислот
связаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа
одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой
соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья — МН — СО — СНК —
отличаются друг от друга только боковыми группами.
Соединения, содержащие
несколько аминокислотных остатков, называют пептидами. Соединения с большим
количеством пептидных звеньев называют полипептидами.
Белки построены еще более
сложно, чем полипептиды. Однако фрагменты белковой молекулы могут рассматриваться
как полипептидные звенья.
Группы К могут содержать
свободные амино- или карбоксильные группы, так как некоторые белковые
аминокислоты содержат две амино- (лизин) или две карбоксильные (аспарагиновая
кислота) группы. Они могут содержать также группы ОН, 5Н и амидные.
Дипептид, состоящий из
остатков двух различных аминокислот А и Б, может быть построен двумя способами.
Например, дипептид, построенный из глицина и аланина, может иметь строение I
или II :
МН2— СН2— СО— Ш— СН— СООН
СН
глицилаланин (I)
СН3—СН—СО—NН—СН2—СООН
NН2
аланилглицин (II)
Три различные
аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами и т. д.
Порядок чередования
остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением
с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно «метятся»
превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные. Этим путем было
установлено строение многих наиболее простых белков (инсулина, миоглобина,
рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков или
сотен различных и одинаковых остатков а-аминокислот и имеют молекулярную массу
порядка 5 000—20 000. Эти данные дополняются результатами рентгеноструктурного
анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования
нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы.
Страницы: 1, 2, 3, 4 |